Гистидин
Содержание:
- Фармакодинамика и фармакокинетика
- Что такое гистидин
- Незаменимые аминокислоты
- Что такое гистидин
- Химические свойства
- Свойства боковой цепи имидазола
- Гистидин
- Химические свойства
- Неживая вода
- Топ-3 добавки от производителей спортивного питания
- В каких продуктах содержится гистидин
- Противопоказания
- Обмен одноуглеродных фрагментов
- Метаболизм
- Как приготовить протеиновый коктейль в домашних условиях?
- Как принимать бустеры тестостерона?
- Осложнения гипергомоцистеинемии
Фармакодинамика и фармакокинетика
После проникновения в пищеварительную систему Гистидин высвобождает из белковых молекул с помощью химических превращений. Подвергается реакциям дезаминирования в тканях печени и кожного покрова, с участием фермента гистидазы, образуется уроканиновая и имидазолонпропионовая кислоты под влиянием фермента урокиназы. В результате с организме синтезируются: глутамат, аммиак, углеводные фрагменты, соединенные с тетрагидрофолиевой кислотой. Аминокислота является активным центром множества важных ферментов в организме человека.
Также в тучных клетках соединительной ткани вещество подвергается декарбоксилированию, в результате чего образуется важнейший нейромедиатор гистамин. Средство стимулирует процессы роста и восстановления тканей. Входит в состав молекулы гемоглобина.
Что такое гистидин
Когда мы едим мясо, то потребляем белок и аминокислоты, входящие в состав белков. Гистидин участвует в образовании белков и влияет на ряд метаболических реакций в организме.
Все аминокислоты являются строительными блоками для протеинов. После переваривания белка человек получает отдельные аминокислоты. Часть из них – заменимые (организм способен производить их) и незаменимые (могут быть получены только через пищу). Гистидин в этом плане является уникальным веществом – аминокислотой заменимой и незаменимой одновременно. Или как принято ее называть – полузаменимой.
- Что такое гистидин
- Функции гистидина
- Гистидин в медицине
- Суточные нормы
- Сочетание с другими веществами
- Особенности приема
- Опасности дефицита
- Опасен ли избыток
- Гистидин в пище
Наибольшую потребность в этой аминокислоте ощущают младенцы, так как гистидин необходим им в качестве фактора роста. Малыши получают его через грудное молоко либо из детского питания. Также соединение незаменимо для подростков или взрослых после тяжелых болезней. Несбалансированное питание и частые стрессы ведут к дефициту аминокислоты, что может проявляться замедлением или полной остановкой роста у детей и ревматоидным артритом у взрослых.
Незаменимые аминокислоты
Лизин принимает участие в синтезе антител, гормонов, ферментов, формировании коллагена и восстановлении тканей. Способствует усвоению кальция, нормализации азотистого обмена. Недостаток вызывает раздражительность, усталость и слабость, нарушение аппетита, замедление роста, у мужчин может привести к импотенции.
Метионин регулирует липидный обмен, обеспечивает детоксикацию организма, оказывает выраженное антиоксидантное действие. Применяют в комплексной терапии ревматоидного артрита и токсикоза у беременных.
Треонин нормализует белковый обмен в организме, имеет большое значение в синтезе коллагена и эластина, помогает работе печени и участвует в липидном обмене. Продуцирует антитела и соответственно повышает иммунитет, оптимизирует работу сердечно-сосудистой, центральной нервной системы, стимулирует скелетную мускулатуру, препятствует отложению жиров в печени.
Лейцин стимулирует образование гормона роста, восстановление костной, мышечной, кожной ткани, снижает уровень сахара в крови. Является источником энергии.
Изолейцин регулирует процессы энергообеспечения организма, уровень сахара в крови. Необходим для синтеза гемоглобина. Недостаток снижает физическую и психическую выносливость, вызывает тахикардию, потливость, тревожные и обморочные состояния, повышенную утомляемость, головокружения.
Валин необходим для роста и синтеза всех тканей, поддерживает метаболические процессы в мышцах, активизирует умственную и физическую деятельность. Недостаток вызывает нарушение координации движений, повышение чувствительность кожи к различным раздражителям.
Фенилаланин регулирует уровень сахара в крови, поддерживает тонус мышц и половую функцию, участвует в синтезе антител, укрепляя иммунитет, обладает антидепрессантными свойствами. Необходим в качестве источника энергии для головного мозга и центральной нервной системы. Снижает вероятность образования камней в почках, активизирует выработку гормонов щитовидной железы.
Триптофан регулирует липидный обмен, расширяет кровеносные сосуды, непосредственно участвует в производстве витамина B3 (ниацина) и серотонина – важнейшего нейромедиатора, передающего нервные импульсы. Недостаток вызывает анемию, бессонницу, повышенную раздражительность, ухудшение состояния кожи и волос.
Что такое гистидин
Когда мы едим мясо, то потребляем белок и аминокислоты, входящие в состав белков. Гистидин участвует в образовании белков и влияет на ряд метаболических реакций в организме.
Все аминокислоты являются строительными блоками для протеинов. После переваривания белка человек получает отдельные аминокислоты. Часть из них – заменимые (организм способен производить их) и незаменимые (могут быть получены только через пищу). Гистидин в этом плане является уникальным веществом – аминокислотой заменимой и незаменимой одновременно. Или как принято ее называть – полузаменимой.
- Что такое гистидин
- Функции гистидина
- Гистидин в медицине
- Суточные нормы
- Сочетание с другими веществами
- Особенности приема
- Опасности дефицита
- Опасен ли избыток
- Гистидин в пище
Наибольшую потребность в этой аминокислоте ощущают младенцы, так как гистидин необходим им в качестве фактора роста. Малыши получают его через грудное молоко либо из детского питания. Также соединение незаменимо для подростков или взрослых после тяжелых болезней. Несбалансированное питание и частые стрессы ведут к дефициту аминокислоты, что может проявляться замедлением или полной остановкой роста у детей и ревматоидным артритом у взрослых.
Химические свойства
Молекула Гистидина
Имидазольная боковая цепь гистидина имеет рКа (отрицательный десятичный логарифм константы диссоциации) около 6,0, а в целом аминокислота имеет рКа 6,5. Это означает, что при физиологически соответствующих значениях рН, относительно небольшие изменения в рН могут изменять средний заряд цепи. При рН ниже 6 имидазольное кольцо является в основном протонированным, как в уравнении Хендерсона-Хассельблаха. При протонировании кольцо имидазола имеет две NH связи и положительный заряд. Положительный заряд равномерно распределяется между двумя атомами азота.
Свойства боковой цепи имидазола
Конъюгированная кислота (протонированная форма) имидазол боковая цепь в гистидине есть пKа примерно 6.0. Таким образом, ниже pH 6 имидазольное кольцо в основном протонированный (как описано Уравнение Хендерсона – Хассельбаха). Образовавшееся имидазолиевое кольцо несет две связи NH и имеет положительный заряд. Положительный заряд равномерно распределяется между обоими азот и может быть представлен двумя одинаково важными резонансные структуры. При pH выше 6 теряется один из двух протонов. Оставшийся протон имидазольного кольца может находиться на любом атоме азота, давая начало тому, что известно как N1-H или N3-H. таутомеры. Таутомер N3-H, показанный на рисунке выше, протонирован на атоме азота №3, дальше от основной цепи аминокислоты, несущей амино- и карбоксильные группы, тогда как таутомер N1-H протонирован на азоте ближе к основной цепи. Имидазол / имидазолиевое кольцо гистидина представляет собой ароматный при всех значениях pH.
Кислотно-основные свойства боковой цепи имидазола имеют отношение к каталитический механизм из многих ферменты. В каталитические триады, основной азот гистидина отрывает протон от серин, треонин, или цистеин активировать его как нуклеофил. В гистидине протонный шаттл, гистидин используется для быстрого перемещения протонов. Он может сделать это, отвлекая протон с его основным азотом, чтобы получить положительно заряженный промежуточный продукт, а затем использовать другую молекулу, буфер, для извлечения протона из его кислого азота. В углеангидразы, гистидиновый протонный челнок используется для быстрого перемещения протонов от цинк-связанная молекула воды для быстрой регенерации активной формы фермента. По спиралям E и F гемоглобин, гистидин влияет на связывание кислорода, а также монооксид углерода. Это взаимодействие увеличивает сродство Fe (II) к O2, но дестабилизирует связывание CO, который связывается только в 200 раз сильнее в гемоглобине по сравнению с 20000 раз сильнее в свободном гем.
Таутомерия и кислотно-основные свойства боковой цепи имидазола были охарактеризованы 15Спектроскопия ЯМР N. Два химических сдвига 14N аналогичны (около 200 частей на миллион относительно азотная кислота по сигма-шкале, на которой повышенное экранирование соответствует повышенному химический сдвиг). ЯМР спектральные измерения показывают, что химический сдвиг N1-H немного падает, тогда как химический сдвиг N3-H значительно падает (примерно 190 против 145 ppm). Это изменение указывает на то, что таутомер N1-H предпочтителен, возможно, из-за водородной связи с соседними аммоний. Экранирование на N3 существенно снижается из-за второго порядка парамагнитный эффект, который включает разрешенное симметрией взаимодействие между неподеленной парой азота и возбужденными π * -состояниями ароматическое кольцо. При pH> 9 химические сдвиги N1 и N3 составляют примерно 185 и 170 ppm.
Лиганд
Связанный гистидином гем группа сукцинатдегидрогеназа, электронный носитель в митохондриальный цепь переноса электронов. Большая полупрозрачная сфера указывает на расположение утюг ион
От .
Сайт трикоппера встречается во многих лакахах, обратите внимание, что каждый медь центр привязан к имидазол боковые цепи гистидин (цветовой код: медь-коричневый, азот синий).
Гистидиновые формы комплексы со многими ионами металлов. Боковая цепь имидазола остатка гистидина обычно служит лиганд в металлопротеины. Одним из примеров является осевое основание, прикрепленное к Fe в миоглобине и гемоглобине. Полигистидиновые метки (из шести или более последовательных H-остатков) используются для очистки белка путем связывания с колонками с никелем или кобальтом с микромолярным сродством. Природные поли-гистидиновые пептиды, содержащиеся в яде гадюки. Атерис чешуйчатый было показано, что они связывают Zn (2+), Ni (2+) и Cu (2+) и влияют на функцию металлопротеаз яда. Кроме того, богатые гистидином регионы низкой сложности содержатся в связывающих металлы и особенно никель-кобальтсвязывающих белках.
Гистидин
Гистидин – условно незаменимая гетероциклическая α-аминокислота, одна из 20 протеиногенных аминокислот.
Гистидин — 2-амино-3-имидазолилпропановая или α-амино-β-имидазолилпропионовая кислота.
Гистидин (Гис, His, H) — аминокислота со слабыми основными свойствами, обусловленными присутствием в молекуле остатка имидазола, молекулярная формула — C₆H₉N₃O₂.
Гистидин был выделен в 1896 году одновременно двумя учѐными: Kossel из сернокислых гидролизатов протамина спермы осетра и Hedin – из белковых гидролизатов.
Суточная потребность
Дневная потребность в гистидине составляет 1,5 – 2,0 грамма.
Физические свойства
Гистидин представляет собой прозрачные, бесцветные или белые кристаллы, растворимые в воде, малорастворимые в спирте, нерастворимые в эфире. Температура плавления гистидина 287-288С (с разл.).
Биологическая роль
Гистидин входит в состав многих белков. Он принимает активное участие в синтезе карнозина (азотистого экстрактивного вещества мышц), улучшает азотистый баланс, функцию печени, повышает желудочную секрецию и моторику кишечника, иммунитет, нормализует сердечный ритм.
В значительном количестве содержится в гемоглобине, поэтому недостаток гистидина приводит к снижению уровня гемоглобина.
Недостаток или отсутствие гистидина замедляет синтез гемоглобина и приводит к развитию анемий в связи с тем, что белковая часть гемоглобина требует достаточно большого количества гистидина.
Гемоглобин является одним из резервов гистидина в организме и при недостатке гистидина происходит повышенное разрушение гемоглобина, в результате которого высвобождается гистидин.
При декарбоксилировании гистидина образуется гистамин. В ряде продуктов при их хранении, например в рыбе и сыре, происходит микробиологическое декарбоксилирование гистидина с образованием и накоплением больших количеств гистамина, что может иметь клинические последствия.
Между обменом гистидина и гистамина существует тесная связь.
Гистамин – биологически активный амин, который был синтезирован в 1907 г., позднее был изолирован из тканей млекопитающих. Гистамин (2- (4-имидазолил)этиламин) присутствует в растительных и животных тканях, является компонентом некоторых ядов и секретов, обладающих раздражающим действием.
Гистамин в организме обычно находится в неактивном состоянии. При некоторых патологических состояниях: аллергии, ожоги, обморожения, попадание в организм химических веществ (в том числе и лекарственных препаратов) гистамин накапливается в организме в значительных количествах и выделяется в свободном виде, который оказывает действие на окружающие ткани.
Свободный гистамин высокоактивен: вызывает спазм гладкой мускулатуры, расширяет кровеносные сосуды и увеличивает секрецию желудочного сока (стимулирует секрецию соляной кислоты и пепсина в желудке), снижает артериальное давление и частоту сердечных сокращений, принимает участие в развитии воспалительного процесса.
Природные источники
Гистидином богаты такие продукты как рыба (тунец, лосось, семга, горбуша, карп), мясо (свинина, говядина, индейка, курица), печень говяжья, сыр твердый, соевые бобы, арахис, чечевица, маш, фасоль белая, орехи (арахис, миндаль),
Области применения
Хлороводородная соль гистидина в медицинской практике применяется при язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки, гастритах, гепатитах, атеросклерозе, сниженном иммунитете.
Лекарственные препараты
(являются антогонистами (блокируют) гистаминовых рецепторов).
1. Применяются при аллергических состояниях различного происхождения, при бронхиальной астме (димедрол, тавегил, супрастин, дипразин, фенкарол, диазолин).
2. Применяются для уменьшения секреции соляной кислоты при язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки (циметидин, ранитидин, фамотидин, низатидин),
Рубрики: Аминокислоты
Химические свойства
Химическая формула Гистидина: C6H9N3O2. Это гетероциклическая альфа-аминокислота, входит в список 20-ти протеиногенных аминокислот. Химическое соединение хорошо растворимо в воде, малорастворимо – в этиловом спирте, не растворяется в эфире. Облагает слабыми основными химическими свойствами, из-за остатков имидазола в строении молекулы вещества. При подробном рассмотрении структурной формулы Гистидина, можно заметить, что соединение имеет несколько изомеров: L-гистидин и D-гистидин. Молекулярная масса = 155,2 грамма на моль.
Является незаменимой аминокислотой, которая не синтезируется в организме человека и животных. Вещество обязательно должно поступать в организм извне, в чистом виде или в составе других белков. Гистидин содержится в мясе лосося, тунца, свинине, говядине и курятине, в соевых бобах, чечевице, арахисе и так далее.
Неживая вода
Водопроводная вода — источник минеральных примесей, которые накапливаются в структуре волоса и являются наиболее частой причиной ее повреждений. Потеря блеска, истончение, ломкость — те самые проблемы, которые способны «подарить» минералы-окислители. Чтобы понять, почему так происходит и как этого избежать, эксперты Pantene Pro-V решили изучить механизм защиты кожи от той же самой проблемы — накопления минералов в клетках. Оказалось, клетки кожи находятся под защитой аминокислоты гистидина. «Специалисты института исследования волос Pantene Pro-V выяснили, что у кожи есть свой природный механизм очистки, которого нет у волос, а молекулы гистидина в составе клеток кожи помогают удалять минералы-окислители», — говорит доктор Дженнифер Марш, непосредственно участвовавшая в исследованиях.
Топ-3 добавки от производителей спортивного питания
L-Histidine от Twinlab
Это лучший препарат среди других средств спортивного питания, который можно приобрести. Так как, в нем есть несколько дополнительных нутриентов, увеличивающих эффект – это кальций и фосфор. Спортивная добавка выпускается в таблетированной форме, а суточная доза содержится в одной таблетке. Разумеется, по рекомендации врача дозировка моет быть завышена. В емкости содержится 60 таблеток.
OstroVit Histidine
Достоинство этого продукта – высокая дозировка. В одной порции содержится 1000 миллиграмм. Причем, это чистый продукт без каких-либо добавок. Производитель рекомендует принимать аминокислоту за 30 минут до еды и смешивать ее с водой или соком. Продукт выпускается в порошковой форме. В емкости OstroVit Histidine хранится 100 порций.
100% L-гистидин от Myprotein
Если говорить о чистом препарате высочайшего качества, то нельзя не упомянуть английскую фирму Myprotein. В одной порции содержится 1 грамм L-гистидина. Добавку следует употреблять 1-2 раза в день. Производитель рекомендует добавлять гистидин в их комплекс BCAA Essential BCAA 2:1:1. Это даст максимальный эффект в строительстве новых мышц и ускорит восстановление организма.
В каких продуктах содержится гистидин
Суточная потребность в гистидине полноценно покрывается продуктовым набором. Доза в пище является приблизительной. Примеры (мг/100 г).
Продукт | Содержание гистидина, мг/100 г |
Бобы | 1097 |
Куриная грудка | 791 |
Говядина | 680 |
Рыба (лосось) | 550 |
Зародыши пшеницы | 640 |
@ grinchh – stock.adobe.com
Баланс аминокислоты в организме взрослого человека легко поддерживается собственным синтезом. Детям же необходимо постоянное поступление гистидина из внешних источников. Потому сбалансированное меню – важнейший фактор здорового развития.
Содержание аминокислот в протеиновой пище способно покрыть текущие нужды физиологических систем. Продукты животного происхождения включают в себя «полноценные» белки. Потому являются максимально ценными.
Растительная пища не содержит полный спектр необходимых веществ. Восполнить гистидиновый ресурс довольно легко. В случае дефицита требуется употребление продуктов разных групп.
Рекордсмены по содержанию аминокислоты:
- рыба;
- мясо;
- молоко и его производные;
- злаки (пшеница, рожь, рис и т.д.);
- морепродукты;
- бобовые;
- куриные и перепелиные яйца;
- гречневая крупа;
- картофель;
- грибы;
- фрукты (бананы, цитрусы и т.д.).
Противопоказания
Гиперчувствительность, бронхиальная астма, артериальная гипотензия, органические заболевания ЦНС
.
Гистиди́н (L-α-амино-β-имидазолилпропионовая кислота) — гетероциклическая альфа-аминокислота , одна из 20 протеиногенных аминокислот. Является одной из двух условно-незаменимых аминокислот (наряду с аргинином). Незаменимой является только для детей.
Общие | |
---|---|
Систематическоенаименование | L-2-амино-3-(1H-имидазол-4-ил) пропановая кислота |
Сокращения | Гис, His, H CAU,CAC |
Хим. формула | C₆H₉N₃O₂ |
Рац. формула | C 6 H 9 N 3 O 2 |
Физические свойства | |
Молярная масса |
155,16 г/моль |
Термические свойства | |
Т. плав. |
287 °C |
Химические свойства | |
pK a |
1,706,049,09 |
Классификация | |
Рег. номер CAS |
71-00-1 (L-гистидин)351-50-8 (D-гистидин)4998-57-6 (DL-гистидин) |
PubChem | |
Рег. номер EINECS |
200-745-3 |
SMILES | |
InChI | |
ChEBI | |
ChemSpider | |
Приводятся данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа) , если не указано иного. |
Гистидин растворим в воде, ограниченно растворим в этаноле, не растворим в эфире.
Обмен одноуглеродных фрагментов
Существует группа биохимических реакций, которые имеют специальный набор ферментов и коферментов. Они участвуют в метаболизме аминокислот, а также играют роль в метаболизме нуклеотидов. Эта группа реакций упоминается как одноуглеродный метаболизм, потому что у них общего есть перенос одноуглеродных групп.
Одно углеродный метаболизм существует, потому что одноуглеродные группы слишком летучие и должны быть привязаны к чему-то во время метаболических превращений..
Принципиально, существует три способа перемещения групп атомов, содержащих один атом углерода, с использованием следующих молекул:
- Тетрагидрофолат (ТГФ) в качестве кофактора в ферментативных реакциях.
- S-аденозилметионин (SAM) в качестве донора метил (-CH3).
- Витамин B12 (кобаламин) в качестве кофермента в реакции метилирования и перегруппировки.
Метаболизм
Биосинтез
Путь биосинтеза гистидина Восемь различных ферментов могут катализировать десять реакций. На этом изображении His4 катализирует четыре различные реакции в пути.
л-Гистидин, незаменимая аминокислота, которая не синтезируется de novo в людях. Люди и другие животные должны принимать гистидин или гистидинсодержащие белки. Биосинтез гистидина широко изучался у прокариот, таких как Кишечная палочка. Синтез гистидина в Кишечная палочка включает восемь генных продуктов (His1, 2, 3, 4, 5, 6, 7 и 8) и происходит в десять этапов. Это возможно, потому что продукт одного гена способен катализировать более одной реакции. Например, как показано в пути, Его4 катализирует 4 различных этапа пути.
Гистидин синтезируется из фосфорибозилпирофосфат (ПРПП), который изготавливается из рибозо-5-фосфат от рибозо-фосфатдифосфокиназа в пентозофосфатный путь. Первая реакция биосинтеза гистидина — конденсация PRPP и аденозинтрифосфат (АТФ) ферментом АТФ-фосфорибозилтрансфераза. АТФ-фосфорибозилтрансфераза обозначена His1 на изображении. Затем продукт гена His4 гидролизует продукт конденсации, фосфорибозил-АТФ, с образованием фосфорибозил-АМФ (PRAMP), что является необратимым этапом. His4 затем катализирует образование фосфорибозилформино-AICAR-фосфата, который затем превращается в фосфорибулозилформино-AICAR-P продуктом гена His6. His7 расщепляет фосфорибулозилформино-AICAR-P с образованием d-эритро-имидазол-глицеринфосфат. После этого His3 образует имидазол-ацетол-фосфат с выделением воды. His5 затем делает л-гистидинолфосфат, который затем гидролизуется His2, образуя гистидинол. Его4 катализирует окисление л-гистидинол с образованием л-гистидинал, аминоальдегид. На последнем этапе л-histidinal преобразуется в л-гистидин.
Так же, как животные и микроорганизмы, растениям нужен гистидин для роста и развития. Микроорганизмы и растения схожи в том, что они могут синтезировать гистидин. Оба синтезируют гистидин из промежуточного биохимического фосфорибозилпирофосфата. В целом биосинтез гистидина у растений и микроорганизмов очень похож.
Регуляция биосинтеза
Этот путь требует энергии для того, чтобы возникать, поэтому присутствие АТФ активирует первый фермент пути, АТФ-фосфорибозилтрансферазу (показан как His1 на изображении справа). АТФ-фосфорибозилтрансфераза — это фермент, определяющий скорость, который регулируется посредством ингибирования по обратной связи, что означает, что он ингибируется в присутствии продукта, гистидина.
Деградация
Гистидин — одна из аминокислот, которая может превращаться в промежуточные продукты цикла трикарбоновых кислот (ТСА). Гистидин, наряду с другими аминокислотами, такими как пролин и аргинин, принимает участие в дезаминировании, процессе, в котором его аминогруппа удаляется. В прокариотыгистидин сначала превращается в уроканат под действием гистидазы. Затем уроканаза превращает уроканат в 4-имидазолон-5-пропионат. Имидазолонепропионаза катализирует реакцию с образованием форминоглутамат (FIGLU) из 4-имидазолон-5-пропионата. Группа формимино передается в тетрагидрофолат, а оставшиеся пять атомов углерода образуют глутамат. В целом эти реакции приводят к образованию глутамата и аммиака. Затем глутамат может быть дезаминирован глутаматдегидрогеназой или трансаминирован с образованием α-кетоглутарата.
Превращение в другие биологически активные амины
- Аминокислота гистидин является предшественником гистамин, амин, вырабатываемый в организме, необходимый для воспаления.
- Фермент гистидин-аммиак-лиаза превращает гистидин в аммиак и урокановая кислота. Дефицит этого фермента присутствует при редком нарушении обмена веществ. гистидинемия, производя урокановая ацидурия как ключевой диагностический симптом.
- Гистидин можно превратить в 3-метилгистидин, который служит биомаркер при повреждении скелетных мышц, по определенным метилтрансфераза ферменты.
- Гистидин также является предшественником карнозин биосинтез, который представляет собой дипептид, обнаруженный в скелетных мышцах.
- В Актинобактерии и мицелиальные грибы, такие как Neurospora crassa, гистидин можно превратить в антиоксидант эрготионеин.
Превращение гистидина в гистамин от гистидиндекарбоксилаза
Как приготовить протеиновый коктейль в домашних условиях?
Протеиновый коктейль в домашних условиях для женщин приготовить совсем несложно. Для этого нам понадобятся всего лишь легкоусвояемые белковые продукты, вода или молоко и блендер. Допускается также добавление свежих фруктов и ягод, джемов, меда или овсяных хлопьев, но в этом случае вы приготовите скорее некое подобие гейнера, так как пропорция белков и углеводов будет равняться примерно 50/50. Варьируйте состав коктейля на свое усмотрение, в зависимости от того, какие цели вы преследуете.
Советы по приготовлению
Чтобы добавить в свой коктейль насыщенного фруктового вкуса, используйте низкокалорийные джемы или варенья. Этот продукт сейчас не редкость, его легко можно найти в магазинах спортивного питания или в отделах здорового питания в крупных гипермаркетах. Если вы хотите приготовить низкоуглеводный коктейль, который не содержит лишних углеводов и походит к употреблению на диете, то низкокалорийные джемы – отличный выбор для того, чтобы сделать ваш коктейль вкуснее. Само собой, вкус натурального джема или варенья намного ярче и насыщеннее, но они содержат в своем составе большое количество сахара.
Белковую составляющую домашнего протеинового коктейля обычно составляет творог (обычный, зерненый или мягкий) или аналогичные молочные продукты, например, греческий йогурт. Само собой, будет лучше, если эти продукты будут с пониженным содержанием жира, так как 1 грамм жира содержит примерно 9 калорий. Часто в подобных рецептах встречаются и сырые яйца, но давайте будем откровенными: в употреблении сырых куриных яиц – мало приятного. У них вязкая тягучая консистенция, малая степень усваивания за отсутствия фермента, необходимого для усвоения сырого продукта, высокое содержание жира в желтках, да еще и присутствует риск заразиться сальмонеллезом. И если вопрос с сальмонеллезом еще решается употреблением перепелиных яиц вместо куриных, то остальные проблемы никуда не исчезают. Поэтому белковой основой наших коктейлей будет творог – он содержит, как сывороточный белок, так и казеин, обладает нейтральным молочным вкусом и хорошо размешивается в блендере.
BurntRedHen — stock.adobe.com
Как принимать бустеры тестостерона?
Тестостероновые бустеры рекомендуется принимать курсами в 4-6 недель для достижения заметного результата. В зависимости от количества действующего вещества, количество приемов добавки варьируется от 1 до 3 раз в день. По окончанию курса обязательно следует делать перерыв в приеме. Для лучшего усвоения действующего вещества не рекомендуется употреблять добавку на пустой желудок.
Рекомендуем придерживаться следующей схемы приема:
Недели 1-2 | В дни тренировок принимаем бустер тестостерона 3 раза в день: с утра, после тренировки и перед сном. В дни без тренировок: только с утра и перед сном. |
Недели 3-4 | В дни тренировок принимаем бустер с утра и после тренировки. В дни без тренировок принимаем двойную порцию с утра или одну порцию с утра и одну перед сном. |
Недели 5-6 | Принимаем одну порцию с утра. При ослабевании эффекта добавляем одну порцию после тренировки. |
В условиях после-курсовой терапии к приему бустеров добавляется прием ингибиторов ароматазы (тамоксифен, достинекс и другие). Принимать лекарственные препараты следует строго в соответствии с инструкцией.
” alt=””>
Осложнения гипергомоцистеинемии
В последние годы появились данные о важной роли гипергомоцистеинемии в патогенезе микроциркуляторных и тромботических осложнений при различных заболеваниях, в том числе и в акушерской практике. Гипергомоцистеинемия рассматривается в настоящее время как фактор повышенного риска целого ряда акушерских осложнений, таких, как привычное невынашивание беременности, бесплодие в результате дефектов имплантации зародыша, гестозы, преждевременная отслойка нормально расположенной плаценты, антенатальная смерть плода, тромбозы и тромбоэмболии
Наряду с некоторыми другими нарушениями обмена, гипергомоцистеинемия является независимым фактором риска развития, как атеросклероза, так и различных тромбоассоциированных осложнений.